原標(biāo)題：中科院武漢病毒所等在單病毒示蹤研究方面取得進(jìn)展

據(jù)中科院網(wǎng)站1月6日消息，在艾滋病毒感染靜息CD4 T淋巴細(xì)胞的過程中，病毒跨越皮質(zhì)肌動蛋白柵欄結(jié)構(gòu)是一個關(guān)鍵步驟，但其具體機(jī)制仍有待研究。最近，中國科學(xué)院武漢病毒研究所研究員崔宗強(qiáng)團(tuán)隊(duì)實(shí)時(shí)動態(tài)觀察到單個艾滋病毒入侵和跨越皮質(zhì)肌動蛋白屏障的動態(tài)行為，揭示了病毒入侵靜息CD4 T淋巴過程中，α-actinin介導(dǎo)的皮質(zhì)肌動蛋白動態(tài)重組機(jī)制，并基于病毒與肌動蛋白的相互作用，發(fā)現(xiàn)了抗病毒新靶標(biāo)及其抑制多肽。研究成果在國際學(xué)術(shù)期刊Nanoscale（《納米尺度》）上作為內(nèi)封面文章發(fā)表。

研究人員首先構(gòu)建了病毒錐形核心內(nèi)包裝量子點(diǎn)的熒光報(bào)告病毒。結(jié)合病毒囊膜以及細(xì)胞組分等多重?zé)晒鈽?biāo)記，實(shí)時(shí)動態(tài)觀察到HIV-1入侵靜息CD4 T淋巴細(xì)胞和跨越皮質(zhì)肌動蛋白屏障的時(shí)空機(jī)制。他們發(fā)現(xiàn)病毒膜融合過程伴隨著皮質(zhì)肌動蛋白屏障的動態(tài)重組，單個HIV-1病毒顆粒在其進(jìn)入位點(diǎn)誘導(dǎo)肌動蛋白解聚，隨后打開一個“通道”，促使病毒核心跨越皮質(zhì)肌動蛋白屏障進(jìn)入細(xì)胞質(zhì)。α-actinin在這個過程中發(fā)揮了重要的調(diào)控作用。此外，基于α-actinin和F-actin相互作用結(jié)構(gòu)分析，篩選了能夠抑制α-actinin與F-actin時(shí)空作用的短肽，該短肽能夠抑制HIV-1的侵染過程。該研究解析了HIV入侵靜息CD4 T細(xì)胞過程中，病毒調(diào)控和突破皮質(zhì)肌動蛋白屏障的精細(xì)時(shí)空機(jī)制，為開發(fā)新的抗病毒途徑提供了思路。

武漢病毒所印文和李煒為論文共同第一作者，崔宗強(qiáng)為該論文通訊作者。中科院生物物理所等單位參與了該論文的合作研究。該研究得到國家重點(diǎn)研發(fā)計(jì)劃、中科院戰(zhàn)略性先導(dǎo)科技專項(xiàng)、國家自然科學(xué)基金等資助。